泡盛麹菌の D-ロイシン酸化酵素(農芸化学科)

資料種別:
論文(リポジトリ)
責任表示:
当山, 清善 ; 与那覇, 和雄 ; 知名, 定一 ; Toyama, Seizen ; Yonaha, Kazuo ; China, Teiichi
言語:
JPN
出版情報:
琉球大学農学部, 1979-12-11
著者名:
当山, 清善
与那覇, 和雄
知名, 定一
Toyama, Seizen
Yonaha, Kazuo
China, Teiichi
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掲載情報:
琉球大学農学部学術報告 = The Science Bulletin of the Faculty of Agriculture. University of the Ryukyus
ISSN:
0370-4246  CiNii Articles  Webcat Plus  JAIRO
通号:
26
開始ページ:
115
終了ページ:
123
バージョン:
publisher
概要:
泡盛麹菌のD-ロイシン酸化酵素活性を調べた結果, 本酵素活性が各種泡盛麹菌菌株の無細胞抽出液中に存在することがわかった。最も高い酵素活性を示したAspergillus awamori IAM 2112を用いて酵素の性質を調べた。本菌株をペプトンーグルコース培地で48時間振とう培養して得た菌体で高い酵素活性が得られた。本酵素はD-ロイシンを酸化してα-ケトイソカプロン酸の生成反応を触媒し, D-ロイシンに対するkm値は10mMであった。本酵素の反応至適pHは8.0& amp;acd;9.0で, 反応至適温度は40℃であった。<br />The activity of D-leucine oxidase was distributed in various strains of Aspergillus awamori. A high activity of the enzyme was found in Asp. awamori IAM 2112,and the strain was chosen for characterization of the enzyme. When the strain was grown on peptone-glucose medium with shaking for 48hr, the strong D-leucine oxidase activity of the cell-free extract was obtained. The enzyme catalyzed the oxidation of D-leucine to produce α-ketoisocaproate, and the Michaelis constant for D-leucine was 1×(10)^<-3>M. The enzyme had a maximum activity in the pH range of 8.0-9.0. The optimum temperature for the reaction was at 40℃. 続きを見る
URL:
http://hdl.handle.net/20.500.12000/4151
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