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柳田晃良, 福田亘博, 池田郁男編著
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柳田晃良, 福田亘博, 池田郁男編著
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柳田晃良, 福田亘博, 池田郁男編著
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柳田晃良, 福田亘博, 池田郁男編著
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論文（リポジトリ） |
論文（リポジトリ）
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知念, 功 ; 野波, 京子 ; 玉城, 一 ; 福田, 亘博 ; Chinen, Isao ; Noha, Kyoko ; Tamaki, Hajime ; Fukuda, Nobuhiro
概要:
サトウキビ汁液を脱色したのち, 70%飽和硫安で沈澱させて得られる粗酵素液を用いてβ-グルコシダーゼの酵素学的基礎的性質を調べた。本酵素の至適温度は, 50℃であり, 至適pHは, 5.5であった。pH4.5∿6.0では, 比較的に
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安定であった。熱安定性に対し, 40℃で30分間は, 安定であったがそれ以上の温度では, 不安定であり, 60℃では, ほぼ完全に失活した。D-グルコースには, その熱安定性に対する促進効果は, 見られなかった。硝酸銀, 塩化第一水銀, 過酸化水素, PCMBによって著しく阻害を受けた。またマルトースによっても若干阻害を受けた。粗酵素をセファデックスG-100ゲルカラムにかけ得られる部分精製酵素を用いて基質特異性を調べた結果, p-ニトロフェニル-β-D-グルコピラノサイドとサリシンには, 作用したがセルロースには, 作用しなかった。またサリシンよりもp-ニトロフェニル-β-D-グルコピラノサイドを優先的に水解した。
Some enzymatic properties of β-glucosidase from immature sugar cane stalk were investigated by the use of crude enzyme preparation, which was obtained by decolorization of the juice on DEAE-cellulose column and ammonium sulfate fractionation. The optimum temperature and pH were found to be 50℃ and 5.5,respectively. The enzyme was stable in the range of pH 4.5 to 6.0 and then thermostable at 40℃, but unstable above the temperature. The hydrolysis of p-nitrophenyl-β-D-glucopyranoside was markedly inhibited by AgNO_3,HgCl_2,H_2O_2,and PCMB, and slightly by maltose. β-Glucosidase, which was partially purified by gel-filtration of the crude enzyme preparation on a Sephadex G-100 column, was able to hydrolyze p-nitrophenyl-β-D-glucopyranoside and salicin but not any celluloses. Furthermore the enzyme hydrolyzed p-nitrophenyl-β-D-glucopyranoside more rapidly than salicin. 紀要論文 続きを見る |
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論文（リポジトリ） |
論文（リポジトリ）
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知念, 功 ; 仲村, 毅 ; 玉城, 一 ; 嶺井, 勝 ; 真下, 均 ; 福田, 亘博 ; Chinen, Isao ; Nakamura, Tuyoshi ; Tamaki, Hajime ; Minei, Masaru ; Mashimo, Hitoshi ; Fukuda, Nobuhiro
概要:
用いた若いサトウキビの茎の直径, 重さ, 糖度を各節ごとに調べた結果, 基部では, すべてその数値が大きく, 頂部にいくにつれ小さくなった。その長さは, 第3節で最も長かった。ヘキソース濃度は, 第4節でピークになった。蔗糖濃度は, 第4節
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から基部へ向かって急激に高くなった。この茎には, α-ガラクトシダーゼ, α-マシノシダーゼ, インベルターゼ, β-N-アセチルグルコサミダーゼ, β-グルコシダーゼ, β-キシロシダーゼ等のグリコシダーゼが存在し, これらのグリコシダーゼ濃度は, 第4節附近でピークをなしていた。これらのグリコシダーゼを精製する目的で, 蔗汁からの脱色法を検討した結果, DEAEセルロースカラムを用いると脱色効果が大で, 蛋白質やこれらのグリコシダーゼの吸着が殆んどないことがわかった。またα-マンノシダーゼ, α-ガラクトシダーゼおよびβ-N-アセチルグリコサミダーゼは, 或る程度精製すると, ディスクゲル電気泳動にかけたのち, ゲル中の酵素活性を発色させることができた。
The diameter, weight and sugar concentration of joints of immature sugar cane stalk were largest at the base, and gradually decreased to the top. But the lenghth and the hexose concentration were largest at the 4th joint from top of the stalk. Various glycosidase such as α-galactosidase, α-mannosidase, invertase, β-N-acetyglucosaminidase, β-glucosidase, and β-xylosidase occured in this plant, and these concentrations were largest at the 4th joint. Decolorization from the juice was studied as a preliminary experiment to purify these glycosidases. Application of the juice to the DEAE-cellulose column previously equlibrated with 1/100M citrate buffer (pH 5.5) was effective in juice clarification. Protein and these glycosidases were not adsorbed. After purification to some extent, α-galactosidase, α-mannosidase, and β-N-acetylglucosaminidase were applied to polyacrylamide gel electrophoresis and located in the gel by staining for enzymatic activity by using naphthyl glycopyranosides as substrate. 紀要論文 続きを見る |
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論文（リポジトリ） |
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知念, 功 ; 石松, 亮 ; 福田, 亘博 ; Chinen, Isao ; Ishimatsu, Akira ; Fukuda, Nobuhiro
概要:
ハブ毒を不溶性コラーゲンに作用し, 生成してくる可溶性ペプタイド中のヒドロキシプロリン含量を定量することにより, ハブ毒コラゲナーゼ活性を求めた。この酵素の至適pHは, 8.0であり, 至適温度は, 60℃であった。この不溶性コラーゲンにこ
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の酵素を吸着させ(30℃, 60分反応), 遠心し, 1M食塩溶液で溶出し, 本酵素を精製した。本酵素の吸着率は, 80%であった。また溶出率も80%であった。このコラーゲンと粗毒の添加割合は, 300 : 1の時本酵素の吸着率は, 最大であった。この精製酵素をさらにセファデックスG-75,G-150ゲルカラムクロマトグラフィーにかけ純化した結果, その純化倍率は, 約1.13倍になった。この純化酵素は, ディスクポリアクリルアミドゲル電気泳動的に2個以上のバンドが見られ, またコラゲナーゼ活性以外にカゼイン水解活性も見られた。
Collagenase activity of Habu venom was measured the amount of hydroxyproline of soluble peptide liberated by reaction of the venom and insoluble collagen (60℃, 30 min). The enzyme activity was maximum at pH 8.0 and at 60℃. The purification of the enzyme was carried out by being adsorbed onto insoluble collagen (30℃, 60min), centrifuged, and eluted with 1M sodium cloride solution. Rate of adsorption of the enzyme was maximum, 80% for total activity, when ratio of insoluble collagen to the enzyme was 300 : 1,and the elution also 80% for activity of the enzyme adsorbed. Further purification of the enzyme fraction by Sephadex G-75 and G-150 column chromatography was found to be a 6.5% over all yield and a 1.13 fold increase in specific activity. The purified enzyme revealed two more bands by disc gel electrophoresis and hydrolysed casein. 紀要論文 続きを見る |
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知念, 功 ; 松下, 洋一 ; 福田, 亘博 ; Chinen, Isao ; Matsushita, Yoichi ; Fukuda, Nobuhiro
概要:
甘蔗茎インベルターゼ活性は, 蔗糖濃度が低く, 還元糖量が比較的高く, 茎の太さ, 長さが十分生育した第4節間で高かった。甘蔗茎インベルターゼを蔗汁より, 60%硫安飽和沈澱法, DEAEセルロースおよびセファディクスG-200カラムクロマ
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トグラフィーにより, 約2,000倍に精製した。この精製分画は, 電気泳動的に2つのタンパクバンドがみられた。またこのバンドは, 過ヨウ素酸-Schiff試薬でも染色された。この精製酵素分画は, シュクロース, ラフィノース, p-Nitrophenyl-α-D-galactopyranosideに対し, 強い水解活性が見られた。p-nitrophenyl-2-acetamido-2-deoxy-β-D-glucopy-ranosideおよびp-nitrophenyl-2-acetamido-2-deoxy-β-D-galactopyranosideに対してもわずかながら水解活性が見られた。この酵素分画の熱安定性を調べた結果, シュクロースを基質として用いて活性を測定した場合, 45℃以上では, 不安定であった。ラフィノースる基質として用いた場合は, 55℃以上で不安定であった。この分画をラフィノースに反応(45℃, 30分間)させ, この反応液をペーパークロマトグラフィーにかけた結果, ラィフィノース, ガラクトース, シュクロースのスポットとフラクトースのスポットがみられた。この酵素分画には, インベルターゼ以外にα-ガラクトシダーゼが存在することを示唆している。このα-ガラクトシダーゼの至適温度は, 60℃であり, 至適pHは, 5.5であった。またこの酵素(20μg)は, ガラクトースにより阻害を受け, ガラクトース0.01M濃度で50%, 0.02M濃度で30%以下に酵素活性が低下した。またこの阻害作用は, pH5.5で最も強かった。
Acid invertase activity of sugar cane was high at the fouth internode from the top of the stalk, which was low in sugar concentration (7%per juice), relatively high in reducing sugar concentration (about 2%), and enough large in the lenth, and the diameter. This enzyme was purified from sugar cane juice using ammonium safate fractionation, DEAE cellulose, and Sephadex G-200 gel column chromatography with about 2,000 fold increase in specific activity. This purified enzyme preparation was found to be three bands by disc gel electrophoresis, and glycoprotein by staining the gel with periodic acid-Schiff reagent. The enzyme preparation hydrolysed sucrose, raffinose, p-nitrophenyl-α-D-galactopyranoside, p-nitrophenyl-2-aceto-amido-2-deoxy-β-D-glucopyranoside, and p-nitrophenyl-2-deoxy-β-D-galactopyranoside. Thermal stability of the enzyme preparation was different from the substrates used by enzyme assay, the enzyme was stable at less than 45℃ by using sucrose as a substrate, and at less than 55℃ by using raffinose. Reaction mixtures (45℃, 30min) of the enzyme preparatin and raffinose were found to contain raffinose, galactose, sucrose, and fructose by paper chromatography. These results suggested to be contained α-galactosidase as well as acid invertase in this enzyme preparation. This α-galactosidase activity was maximum at 60℃ and at pH 5.5 by using p-nitrophenyl-α-D-galactopyranoside as a substrate. The activity was inhibited by galactose, and losed 50% at the concentration of 0.01M, and 70% at 0.02M. The inhibition was maximum at pH 5.5. 紀要論文 続きを見る |
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福田, 亘博 ; 井上, 寿美男 ; 知念, 功 ; 四方, 治五郎 ; Fukuda, Nobuhiro ; Inoue, Sumio ; Chinen, Isao ; Yomo, Harugoro
概要:
沖縄産豆科植物種子およびその他植物の生理食塩水抽出液によるウサギ赤血球凝集活性の検索および大豆レクチンの精製を試みた。未処理およびトリプシン処理赤血球に対し凝集活性を示す種子は, Canavalia gladiataおよびmicrocarp
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a, Dolichos lablab var 1および2,Erythria variegata, Galactia tashiroi, Glycine maxおよびPsophocarpus tetragonolobusの8種であった。一方, 豆科植物以外ではAlocasia odora抽出液によりトリプシン処理赤血球は凝集した。Glycine max(沖縄産大豆)レクチンの血液型および単糖に対する特異性を調べた結果, 本レクチンはヒト血液型に対し非特異的であり, ガラクトース型レクチンであった。硫酸アンモニウムによる部分分画およびハイドロキシルアパタイトカラムクロマトグラフィーにより, CM-セルロースおよび電気泳動的に均一な精製レクチンが得られた。
Survery of extracts of Okinawan leguminosae seeds and other plants for hemagglutination and purification of Glycine max lectin were studied. Leguminosae family seeds showing hemagglutinating activity for non- and trypsin-treated rabbit red blood cell (RBC) were as follows; Canavalia gladiate and microcarpa, Dolichos lablab var. 1 and var. 2,Erythria variegata, Galactia tashiroi, Clycine max and Psophocarpus tetragonolobus. While, Alocasia odora extracts which belongs to family of Araceae agglutinated trypsin-treated RBC. The specificity of the crude G. max lectin was tested by hemagglutination-inhibition and human ABO types assays and was found to be galactose specific lectin and non-specific toward ABO types. The purification of G. max lectin was accomplished first by fractional precipitation with ammonium sulfate, and then by hydroxylapatite column chromatography. Proteins so obtained revealed to be homogenous by CM-cellulose column chromatography and disk electrophoresis. 紀要論文 続きを見る |
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福田, 亘博 ; 秋永, 孝義 ; 國府田, 佳弘 ; FUKUDA, Nobuhiro ; AKINAGA, Takayoshi ; KOHDA, Yoshihiro
概要:
Cassava meal from the Philippines was extruded with single screw extruder (Haake type 750) at 110-150℃ (barrel temp.) an
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d 150-180 rpm (screw speed). The feed values of original or extruded cassava meal were evaluated by comparing the food intake, body-weight gain and apparent digestibility of the male Wister rats fed on wheat, corn or potato starches. Origlnal cassava meal contained 70.5mg of cyanogen per kg. The extrusion cooking employed herein was very effective in removing the cyanogen in cassava meal. Original cassava meal apparently repressed the food intake and bodyweight gain. However, the extrusion cooking of original cassava meal gave the improvement of feed values, providing the values comparable to those of wheat starches and corn starches. No differences were found in the apparent digestibility among original cassava, extruded cassava, wheat starch and corn starches, exhibiting 90-94% of digestlvilities. However, Potato starches showed low digestibility. These results indicate that cyanogen may be the major repressor on food intake and body-weight gain and that extrusion cooking is a very effective mean to reduce cyanogen, resulting in the improvement of feed values of cassava for small animals.
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