1.

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当山, 清善 ; 与那覇, 和雄 ; 石原, 昌信 ; 弘津, 達也 ; Toyama, Seizen ; Yonaha, Kazuo ; Ishihara, Masanobu ; Hirotsu, Tatsuya
出版情報: 琉球大学農学部学術報告 — The Science Bulletin of the Faculty of Agriculture. University of the Ryukyus.  pp.69-77,  1980-11-29.  琉球大学農学部
URL: http://hdl.handle.net/20.500.12000/4087
概要: 泡盛麹菌におけるシステインスルフィン酸のアミノ基転移反応について調べた結果, グルコース・ペプトン含有培地で振とう培養して得た菌体の無細胞抽出液がシステインスルフィン酸とα-ケトグルタル酸からL-グルタミン酸の生成反応を触媒した。システイン スルフィン酸がアミノ基転移反応を受けて生成するケト酸は, β-スルフィニールピルビン酸が分解されてできるピルビン酸であった。無細胞抽出液は, システインスルフィン酸のトランスアミナーゼ反応で生成されたL-グルタミン酸とピルビン酸のアミノ基転移反応も触媒し, L-アラニンを生成した。システインスルフィン酸トランスアミナーゼ反応の至適pHは7.0∿9.0で, 反応の至適温度は37℃であった。
The cell-free extract of Aspergillus awamori, grown on peptone-glucose medium with shaking, catalyzed the transamination reaction between cysteinesulfinate and α-ketoglutarate to produced L-glutamate. The keto acid formed in the transaminase reaction from cysteinesulfinate was pyruvate. The pyruvate will presumably be produced from β-sulfinylpyruvate, a deamination product of cysteinesulfinate. The transamination of L-glutamate and pyruvate, which were produced in the cysteinesulfinate transaminase reaction, was also catalyzed by the cell-free extract of the strain to yield L-alanine. The optimal pH and temperature for the transaminase reaction were 7.0-9.0 and 37℃, respectively.
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2.

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当山, 清善 ; 与那覇, 和雄 ; 石原, 昌信 ; Toyama, Seizen ; Yonaha, Kazuo ; Ishihara, Masanobu
出版情報: 琉球大学農学部学術報告 — The Science Bulletin of the Faculty of Agriculture. University of the Ryukyus.  pp.79-87,  1980-11-29.  琉球大学農学部
URL: http://hdl.handle.net/20.500.12000/4088
概要: 甘蔗バガスのアルカリ処理を行ない, アルカリ抽出液の紫外部吸収値とアルカリ処理条件との関係について調べた。バガスに水酸化ナトリウム(NaOH)溶液を加え, 120℃で20分処理するとバガス重量が減少するとともに, 紫外部に吸収を有する抽出液 が得られた。抽出液は, pH7.0で280nm及び202nmに吸収極大を有し, 310nmに吸収の肩があった。アルカリ抽出液の280nm値は, バガスを処理するアルカリ溶液の濃度及び液量の増加に伴って増大した。バガス重量に対して20倍量の0.5%NaOH溶液を加え, 120℃で20分間処理すると高い280nm値を有した抽出液が得られた。バガスの微生物及び酵素による分解性は, アルカリ処理でバガスから紫外部吸収物質を除去することにより高められた。
Sugarcane bagasse was treated with alkali, and the effects of conditions for the alkali-treatment on the ultraviolet-absorption value of the alkali-extract were investigated. When bagasse was treated with NaOH solution at 120℃ for 20 min, the dry weight of bagasse decreased and the alkali-extract showed characteristic ultraviolet absorption. The extract had absorption peaks at 280nm and 202nm, and shoulder at 310nm in neutral solution. The absorption value at 280nm of the alkali-extract increased with increase in the concentration and volume of NaOH solution. When bagasse was treated with 0.5% NaOH solution in ratio of 1 : 20 (w/v) at 120℃ for 20 min, the high absorption-value at 280nm of the extract was obtained. The removal of the ultraviolet-absorbing material of bagasse by treatment with alkali caused an increase in the degradability of the bagasse by microorganism and enzyme.
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3.

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石原, 昌信 ; 与那覇, 和雄 ; 当山, 清善 ; Ishihara, Masanobu ; Yonaha, Kazuo ; Toyama, Seizen
出版情報: 琉球大学農学部学術報告 — The Science Bulletin of the Faculty of Agriculture. University of the Ryukyus.  pp.89-102,  1980-11-29.  琉球大学農学部
URL: http://hdl.handle.net/20.500.12000/4089
概要: 各種カビにおけるL-アラニン : α-ケトグルタル酸トランスアミナーゼ活性を調べた結果, 泡盛麹菌(Asp. awamori IFO4122)を蔗糖-ペプトン含有培地で振とう培養し, 得られた菌体の無細胞抽出液中に高い酵素活性が得られた。本 酵素はL-アラニンとα-ケトグルタル酸からL-グルタミン酸とピルビン酸を生成するアミノ基転移反応を触媒し, 本反応の逆反応も触媒した。本酵素は, 供試泡盛麹菌株の無細胞抽出液から硫安分画及び各種のカラムクロマトグラフィーにより55倍に精製された。精製酵素のゲル滬過法で求めた分子量は104,000であり, 吸収スペクトルは280nm, 320nm及び418nmに吸収極大があった, 精製酵素はL-アラニンに特異的で, L-アラニン及びα-ケトグルタル酸に対するkm値は2.9mMであった。酵素反応の至適pHは7.0∿8.0で, 至適温度は45℃であった。
The activity of L-alanine : α-ketoglutarate transaminase in the cell-free extracts of various molds has been determined. A high activity of the transaminase was found in the cell-free extract of Aspergillus awamori IFO 4122 grown on sucrose-peptone medium with shaking, and the strain was chosen for characterization and purification of the enzyme. The enzyme catalyzed reversibly the transamination between L-alanine and α-ketoglutarate producing L-glutamate and pyruvate. The enzyme was purified 55 fold from the cell-free extract, using ammonium sulfate fractionation and various chromatographic techniques. A molecular weight of 104,000 was obtained by gel filtration. The purified enzyme exhibits absorption maxima at 280nm, 320nm and 418nm, at pH 8.0. The purified enzyme was highly specific for L-alanine and the Km value for L-alanine and α-ketoglutarate was estimated to be 2.9mM. The optimal pH and temperature for the transaminase reaction were 7.0-8.0 and 45℃, respectively.
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